蛋白激酶（proteinkinases）又称蛋白质磷酸化酶(proteinphosphakinase)。一类催化蛋白质磷酸化反应的酶。磷酸化(由激酶催化)和去磷酸化(由磷酸酶催化)是控制细胞周期的关键。

它们都被用来控制调控途径自身活性和执行调控途径决定的底物活性。

细胞周期调控途径由一系列激酶和磷酸酶组成，它们通过将途径的下一个底物磷酸化和去磷酸化而对外来信号和检验点做出反应。

途径最终显示的是通过控制M期激酶(或S期激酶)的磷酸化情形决定其活性。

M期激酶的激活引发M期的开始，它的失活是离开M期必须的。

这表明M期激酶调控的活动是可转换的：细胞重新组织形成有丝分裂纺锤体要求底物磷酸化，返回到细胞间期情形要求同一底物去磷酸化。M期激酶影响的靶位是何？细胞主要的重新组织发生在有丝分裂中，MPF诱导有丝分裂的能力说明，M期激酶直接或间接地引发这些活动。我们在后面讨论结构的重新组织，现在要探讨M期激酶对多种蛋白质底物的影响是直接的还是间接的。

对其影响有两种假设的模型:它可能是磷酸化靶蛋白质的“主调控因子”，靶蛋白轮流影响调控其它必须的功能，一个典型的级联反应。

它可能一个“职业室”，直接磷酸化执行调控功能或是周期中细胞重新组织所必须的决定性底物。

被M期激酶磷酸化的底物唯一共有的性质是都存在一对Ser-Pro序列，位于碱性残基的侧面(最常见的是Ser-Pro-X-Lys形式)。

潜在的底物依赖于体内M期激酶准备磷酸化底物的能力，这些底物包括H1组蛋白(可能是染色体凝集的需要)、核纤层蛋白质(可能是核膜溶解的需要)、核仁素(Nucleolin，阻断核糖体合成)和其它结构性酶活性。

这些证据的力度不同，取决于在体内某种循环方式中何者底物被磷酸化，以及M期激酶是否是实际激活酶。然而，从多种底物中，M期激酶似乎直接影响于那些有丝分裂中细胞结构改变涉及的多种蛋白质。

确定一个潜在底物在细胞周期中是Cdc2的有效靶点的标准是何呢？

在体内相同的位点应被Cdc2磷酸化，当Cdc2被激活时，它就被磷酸化。体内Cdc2被周期性磷酸化。

理想情况下，体内Cdc2激酶活性的突变可能阻止磷酸化，但目前仅在酵母中是这样。

要做出这样的磷酸化在细胞周期中一个明显的活动，蛋白质的一些功能必须被磷酸基团的存在改变。

这可以通过标记的磷酸化氨基酸的突变鉴定没有磷酸化是否阻止有丝分裂的功能。Cdc2激酶研究较多的底物是H1组蛋白(组成染色质主要蛋白质的五种组蛋白质其中一个，见第19章)。早就知道H1在细胞周期中被磷酸化，在S期加上两个磷酸基团，有丝分裂时再加上4个磷酸基团。

细胞主要的H1激酶活性由M期激酶提供。细胞周期中磷酸化H1的目的一个值得思索的难题，由于没有直接表明它对染色质结构有影响。

可能与M期染色体凝集相关，可能为复制(可能需要解旋)或复制后的结局(为有丝分裂的开始做准备)做准备，这些假设是合理的，但在S期这些修饰发生的时刻尚缺乏了解。

然而，H1组蛋白的确是Cdc2发动的激酶的很好底物，因此H1激酶活性已成为检测体内激酶活性的常用技巧。

例如，这种检测对酿酒酵母很适用，通过检测H1激酶活性评估M期激酶的周期活性，虽然实际上这种酵母通常不含H1组蛋白。